Межклеточное вещество

Описание

Комплексы клеток вместе с межклеточным веществом образуют ткань. Межклеточное вещество состоит из волокон (коллагеновые, ретикулиновые, эластические), основного вещества.

Некоторые авторы к нему также относят кристаллический материал и базальные мембраны.

↑ Волокна

Коллагеновые волокна. Коллагеновое волокно является основным компонентом соединительной, хрящевой и костной тканей. При световой! микроскопии видно, что коллагеновые волокна формируют различной толщины пучки, ориентированные в различных направлениях (рис. 1.2.1).





При ультраструктурном исследовании отдельное коллагеновое волокно обладает поперечной исчерченностью (рис. 1.2.2).





Образование коллагеновых волокон происходит благодаря деятельности клеток соединительной ткани — фибробластов. Фибробласт синтезирует химические компоненты волокон, а образование самого волокна происходит вне клетки путем сложных процессов самоорганизации. Самоорганизация волокна сводится к пространственной организации макромолекул. При этом образуются, в порядке усложнения, филаменты, фибриллы и волокна (рис. 1.2.3).





Волокно состоит из пучков параллельно расположенных фибрилл, связанных цементирующим веществом. Толщина фибриллы порядка 5—10 нм. Каждая фибрилла, в свою очередь, состоит из нескольких протофибрилл, являющихся агрегатами волокнистого белка — коллагена. Основным компонентом волокон являются макромолекулы, состоящие из линейного, в виде цепочки, соединения различных аминокислот. Называется такая макромолекула тропоколлагеном.

При этом коллагену свойствен особый аминокислотный состав. В коллагене обнаруживаются гликокол, пролин, оксипролин, глютаминовая и аспарагиновая кислоты гидроксипролин и гидроксилизин. Две аминокислоты, гидроксипролин и гидроксилизин, составляют специфическую характеристику коллагеновой молекулы, т. к. они не встречаются в других веществах и структурах в значительной концентрации.

Размеры тропоколлагеновой молекулы следующие: диаметр—1.2—1.4 нм, длина — 280 нм.

Молекула коллагена содержит три полипептидные цепи, расположенные по спирали. В свою очередь каждая полипептидная цепь содержит около 1000 аминокислотных остатков. Предполагают, что полипептиды образуют спираль с периодом 2.86 нм вокруг общей оси. Продольно ориентированные молекулы смещены в параллельных рядах на 1/4 своей длины, с чем и связывают некоторые исследователи наличие поперечной исчерченности волокон, наблюдаемой как при электронной микроскопии, так и рентгеноструктурно. Так, рентгеновская дифракция выявляет, что нативный коллаген обладает периодичностью в 64 нм, аналогичной обнаруживаемой при электронной микроскопии.
[banner_centerrs] {banner_centerrs} [/banner_centerrs]

Коллагеновая молекула химически связана с небольшим количеством cахаров, гликопротеинов.

К настоящему времени идентифицировано более 30 вариантов альфа-цепей коллагена, различных по химическому составу. Каждая из них кодируется различным геном. Хотя теоретически комбинации всех вариантов альфа-цепей могли дать более 1000 молекулярных форм коллагена, выявлено лишь 19 типов (обозначаются римскими цифрами). Эти коллагены различаются аминокислотным составом их альфа-цепей, порядком чередования в них аминокислот, молекулярной массой, распределением в тканях. Наибольшее значение имеют 5 первых типов коллагена. Коллагены I, II, III и V типов называются интерстициальными, или фибриллярными, так как они образуют фибриллы, которые входят в состав соединительной ткани. Коллагены различных типов широко представлены в тканях глаза. Строма роговой оболочки содержит всего пять разновидностей коллагена.

Важно упомянуть о некоторых особенностях использования терминологии при описании строения коллагеновых структур глаза. В тканях глаза термин «фибрилла» применяется для коллагена большого диаметра (роговица, увеальный тракт, склера).

Термин «филамент» используется для нежных структур, а термин «волокно» используется для более грубых структур.

Основными функциями коллагеновых волокон являются следующие:

• Обеспечение высоких механических свойств соединительной ткани.
  
  
• Определение архитектоники соединитель ной ткани.
  
  
• Обеспечение взаимодействия между клетками и межклеточным веществом.
  
  
• Влияние на пролиферацию, дифференцировку и функциональную активность многих клеток.
  

Нарушение синтеза коллагеновых волокон приводит к существенному нарушению формирования соединительнотканных образований организма и развитию тяжелых заболеваний.

Ретикулярные волокна. Кроме коллагеновых волокон, в соединительной ткани (особенно рыхлой волокнистой неоформленной) обнаруживаются ретикулярные волокна (аргирофильные). Свое первое название эти волокна получили в результате того, что в тканях они формируют сеточку (рис. 1.2.4).





Свое второе название волокна получили в связи с тем, что они выявляются после импрегнации ткани серебром.

Ретикулярные волокна ориентированы в различных направлениях, формируя нежную сеть, окутывающую клетки. Являются они структурным компонентом базальных мембран (образуют их ретикулярную пластинку). Они также оплетают эпителиальные клетки, окружают кровеносные сосуды, нервные стволы.

Вырабатывать ретикулярные волокна способны, помимо фибробластов,

• жировые клетки,
• гладкомышечные клетки,
• поперечно-полосатая мышца,
• мышечные клетки сердечной мышцы,
• шванновские клетки периферической нервной системы.
  

Ретикулярные волокна складываются из двух компонентов — цементирующего вещества (гликопротеины, протеогликаны) и микрофибрилл. При электронной микроскопии микрофибриллы представляют собой либо типичные коллагеновые фибриллы III типа (периодичность 64 им), либо «атипичные» (периодичностью 22 нм). В стекловидном теле преобладают атипичные микрофибриллы.

В настоящее время различают собственно ретикулярные волокна и проколлагеновые. Собственно ретикулярные волокна являются конечной стадией развития волокна, а проколлагеновые — начальная стадия развития коллагенового волокна.

Основной функцией аргирофильных волокон является опорная функция. Они обнаруживаются во всех типах соединительной ткани, формируя поддерживающий клетки каркас (особенно в многоклеточных тканях типа лимфоидной, миелоидной).

Эластические волокна. Эластические волокна при микроскопическом исследовании хорошо выявляются только в тех случаях, когда они присутствуют в большом количестве. К подобным тканям относятся связки или внутренняя эластическая мембрана больших артерий. Немало этих волокон в увеальном тракте и склере глазного яблока.

Эластическая ткань идентифицируется при световой микроскопии после окраски специальными методами (орсеин, резорцин-фуксин). В отличие от коллагеновых волокон эластические не обладают поперечной исчерченностью (рис. 1.2.5).





В химическом отношении эластические волокна отличаются от коллагеновых более низким содержанием гидроксипролина и отсутствием гидроксилизина. Отмечается также высокое содержание валина. Волокна химически инертны. Электронномикроскопически эластическая ткань характеризуется наличием двух компонентов — фибриллярной части (микрофибриллы диаметром 11 нм) и гомогенной части (эластин). Гомогенная часть располагается в центре волокна и окружена микрофибриллами в виде трубочек.

Микрофибриллы и эластин отличаются друг от друга химическим составом. Эластин содержит аминокислоты десмозин и изодесмозин, обеспечивающие перекрестные полимерные связи, приводящие к формированию синцития. Микрофибриллы бедны этими аминокислотами. Они богаты полярными аминокислотами и углеводами.

Эластические волокна варьируют по толщине в пределах 0,2—10,0 мкм, ветвятся и анастомозируют друг с другом, формируя трехмерные сети (рис. 1.2.6).





Особый тип связи между отдельными эластическими волокнами является структурной основой высокой способности эластической ткани к обратимой деформации.

Гистологи нередко используют термин «эластическая система». К этой системе, помимо эластических волокон, являющихся основным и наиболее зрелым элементом, относят также окситалановые и элауниновые волокна. Первые образованы микрофибриллами толщиной 10—12 нм, сходными с теми, которые окружают центральный аморфный компонент эластического волокна. Вторые по строению занимают промежуточное положение между типичными эластическими и окситалановыми волокнами. В настоящее время считают, что окситалановые и элауниновые волокна являются предшественниками эластического волокна.

Помимо фибробласта эластическое волокно может образовываться в результате деятельности гладких миоцитов, хондробластов, хондроцитов.

В глазном яблоке преобладают эластоподобные фибриллы, а именно так называемые фибриллы, состоящие из фибриллина. По этой причине мы несколько более подробно остановимся на этих фибриллах.

Фибриллин представляет собой гликопротеид, являющийся основным компонентом ресничного пояска хрусталика (связка Цинна). Фибриллин играет также важную роль в адаптационной способности соединительной ткани глаза.

Фибриллин полимеризуется с образованием микрофибрилл, которые складываются в параллельные пучки, образуя волокна ресничного пояска. Богатые фибриллином микрофибриллы ресничного пояска морфологически идентичны микрофибриллам, которые обеспечивают эластические свойства и других тканей организма человека, таких как соединительная ткань кровеносных сосудов, легкого связок, дермы. Но в перечисленных тканях богатые фибриллином микрофибриллы являются основой для осаждения и правильной ориентации тропоэластина, предшественника эластина. Заключительным этапом этого процесса является образование эластических волокон. В глазном яблоке, особенно в области ресничного пояска, не содержится достаточно большого количества эластина.

Кроме ресничного пояска, в глазном яблоке фибриллин обнаружен также в соединительнотканных образованиях переднего отдела глаза, включая конъюнктиву, радужную оболочку глаза, строму ресничного тела, ресничные отростки, строму роговицы, базальную мембрану эпителия роговицы, эндотелии шлеммова канала.

В заднем сегменте глаза фибриллин выявляется в строме склеры, решетчатой пластинке, мембране Бруха и сосудистой оболочке. Выявляется он также в стекловидном теле.

Фибриллин существует в двух изоформах — фибриллин-1 и фибриллин-2. Контроль синтеза фибриллина-1 представлен в хромосоме 15q 15-21, а ген фибриллина-2 располагается в хромосоме 5q23-31. Фибриллин-1 и фибриллин-2 отличаются характером формирования микрофибрилл, и до сих пор непонятно, могут ли два этих типа гликопротеинов существовать в одной микрофибрилле или они образуют разные микрофибриллы. Предполагают, что фибриллин-2 играет основную роль в эластогенезе, а фибриллин-1 не участвует в эластогенезе, а обеспечивает эластические свойства тканей. Микрофибриллы ресничного пояска состоят исключительно из фибриллина-1.

Такое большое внимание фибриллину уделено нами по той причине, что аномалии синтеза этих микрофибрилл приводят к ряду заболеваний глаза. К таковым, в первую очередь, необходимо отнести эктопию хрусталика, синдром Марфана. При этом при эктопии хрусталика уменьшается количество волокон ресничного пояска, они растянуты и имеют различный диаметр. Волокна легко разрушаются.

Синдром Марфана, помимо наличия эктопии хрусталика, характеризуется развитием миопии, катаракты, открытоугольной глаукомы, косоглазия, плоской роговицы и гипоплазии ресничной мышцы и радужной оболочки. Выявляется также удлинение ресничных отростков. В последнее время показано также, что при псевдоэксфолиативном синдроме, который иногда сопровождается вывихом хрусталика, эксфолиативный материал дает положительную реакцию при проведении иммуноморфологического выявления фибриллина.

Эти примеры последствий врожденных нарушений синтеза фибриллина довольно убедительно показывают большую роль этого гликопротеида в функционировании органа зрения.

↑ Основное вещество

Основное вещество при гистологическом исследовании имеет вид студнеобразной массы, выполняющей межклеточные и межволоконные пространства соединительной ткани. В зависимости от типа соединительной ткани количество основного вещества различно. Наибольшее его количество в стекловидном теле.

Представлено основное вещество различными типами протеогликанов и структурных гликопротеинов.

Функциями протеогликанов соединительной ткани являются метаболическая (участие в транспорте метаболитов) и структурная (обеспечение структурной целостности волокнистого компонента). Структурная функция обеспечивается способностью протеогликанов взаимодействовать с молекулами коллагена, способствуя правильной укладке молекул тропоколлагена в фибриллах и фибрилл в волокнах. Протеогликаны обеспечивают также связь между поверхностью клеток и компонентами межклеточного вещества (фибронектином, ламинином, коллагеном). Протеогликаны обеспечивают также транспорт электролитов и воды благодаря способности связывать ее молекулы.

Протеогликаны состоят из пептидной цепи, связанной с гликозаминогликанами.

Гликозаминогликаны представляют собой неразветвленные отрицательно заряженные гидрофильные полисахаридные молекулы, образованные повторяющимися дисахаридными единицами. Основными гликозаминогликанами в организме человека являются гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат. дерматансульфат, гепарансульфат, гепарин, а также кератансульфат. В различных тканях и органах может преобладать один из типов гликозаминогликанов (табл. 1.2.1).





Гликозаминогликаны, за исключением гиалуроновой кислоты, связываются с белками, образуя протеогликаны.

Протеогликаны синтезируются в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме, после чего выделяются в межклеточное пространство при помощи экзоцитоза. В межклеточном пространстве они объединяются в крупные протеогликановые агрегаты. Протеогликаны разрушаются рядом лизосомальных ферментов клеток соединительной ткани.

Структурные гликопротеины представляют собой нефибриллярные белки, которые способствуют образованию базальных мембран, формированию фибрилл в межклеточном веществе. Эти вещества характеризуются разветвленной пептидной цепью, с которой связано большое количество простых гексоз. К наиболее важным структурным гликопротеинам относятся фибронектин, ламинин и энтактин/нидоген. Фибронектин синтезируется фибробластами и другими клетками мезенхимного происхождения, а также эпителиальными клетками. Он обеспечивает организацию компонентов межклеточного вещества. Ламинин — гликопротеин, входящий в состав базальных мембран. Энтактин/нидоген связывается с коллагеном IV типа и ламинином, входя в состав плотной пластинки базальной мембраны.

↑ Кристаллические материалы

К наиболее распространенным кристаллическим материалам тканей относятся соли кальция. В норме в глазном яблоке кальцификаты никогда не обнаруживаются. Их отложение отмечается лишь при старении и ряде патологических состояний (ретинобластома, посттравматическая атрофия глаза).

----

Статья из книги: Строение зрительной системы человека | Вит В.В.