+ -
-1

 

Влияние модификации сулъфгидрильных групп на взаимодействие арестина с родопсином. Молекулу родопсина модифицировали MSL либо HgSL, а SH-группы арестина - HgSL. Фото- рецепторные мембраны, содержащие меченный или намеченный фосфорилированный родопсин, инкубировали с нативным или модифицированным арестином 20 мин при 20° С, затем мембраны саждали центрифугированием и определяли концентрацию не связавшегося арестина. Результаты опытов приведены в табл. 3.3.

Из таблицы видно, что модификация двух остатков родопсина MSL или двух других остатков HgSL практически не влияет на степень связывания арестина с родопсином, а константы диссоциации (Кд) комплексов арестина с родопсином, модифицированным MSL или HgSL, незначительно отличаются от величин Кл, определенных в контрольных экспериментах с немодифицированным родопсином. Таким образом, четыре поверхностных остатка цистеина Cys-140, Суs-316, Cys-322 и Cys-323, по-видимому, не участвуют в формировании центра связывания арестина на фосфорилированном родопсине. Примечательно, что и центр связывания cx-субъединицы транодуцина на родопсине не содержит SH-групп.

+ -
+1

 

В предыдущей главе мы рассматривали фотоэлектрические процессы, происходящие в молекуле родопсина и фоторецепторной мембране. Основным следствием этих процессов являются такие изменения в молекуле зрительного пигмента, которые приводят к его взаимодействию со специфическим трансдуцином на этапе активации, фосфорилированию и связыванию с арестином на этапе инактивации. Активация трансдуцина достигается при его взаимодействии с активированным родопсином и обмене в связанном состоянии ГТФ на ГДФ. Затем комплекс диссоциирует и активирует фосфодиэстеразу путем замещения ее ишибиторной субъединицы. Трансдуцин обладает ГТФазной активностью, и гидролиз ГТФ возвращает молекулу в исходное состояние.
Видеть Без Очков. Уникальная методика восстановления зрения от Школы Здоровья